олеся ларина, 21 год, курск
олеся ларина, 21 год, курск — (25) друзей профиль в одноклассниках21 год, Россия, курск
Заходила 28 декабря 2013, 20:31
Фотографии пользователя олеся ларина в одноклассниках
Друзья 25
♥♥♥ Вероничка
Ღпро100ღ ☻☻☻☻☻инуля☻☻☻☻☻
Анна Анпилогова
Полина Рудяк
❤даша Фазылова❤
Sofa
Настя Махнаткина
Oleg Cherncheb
Сергей Скоков
Лилия Грачёва
Олеся Ларина
Игорь Глебов
Олеся Ларина
Виктория Дудкина
Татьяна Березина
Константин Семенихин
Татьяна Нащекина
Дарья Зайцева
Лена Митракова
♥♥♥ðеßσчkฉ Очฉpσßฉτеjlьทฉศ♥♥♥
Ростислав Калинин
Даниил Меркулов
Загрузить еще
Родина — Россия
25 друзей в Одноклассниках
Проживает в городе курск
Знак зодиака — Овен
День рождения 16 апреля
Пожалуйста, сообщите нам причину, по которой страница http://okigo.
ru/user/okid575785984046 должна быть проверена
Выберите причину жалобы: *
— Выберите причину — ПорнографияРассылка спамаОскорбительное поведениеРекламная страницаДругое
E-mail: *
Комментарий: *
Дата: *
Изображение: *
E-mail: *
Комментарий: *
‹›×Посмотреть друзей
Южный Урал — «Двойное утро»: ТОП интересных фактов из жизни Романа Музычко
Комлева Кристина, Урал56.Ру
В гостях побывал легенда орского хоккея В гостях «Двойного утра» на DFM Орск побывал легенда орского хоккея Роман Музычко.
Dj Оля: – В каком возрасте вы пришли в хоккей?
Роман Музычко: – Примерно, в 7 лет меня привел один хороший друг. Он жил со мной в подъезде. Никто не знал, что я начал заниматься. Даже родители.
Олеся Ларина: – С того момента были какие-то перерывы?
Роман Музычко: – Абсолютно не было. И в дождь, и в снег ходил на тренировки.
Олеся Ларина: – Через какое время родители узнали о вашем выборе?
Роман Музычко: – Наверное, года через 3.
Олеся Ларина: – Это же затратное занятие?
Роман Музычко: – Это сейчас все стало затратное, раньше у нас было все простое, недорогое.
Олеся Ларина: – А как вы оказались в Хабаровске?
Роман Музычко: – В 16 лет, когда ДЮСШ закончил, пришлось искать команду, сюда в команду в 16 лет было сложно попасть.
Это сейчас хорошо — есть ЮХЛ, МХЛ, то есть переходные команды, где можно поиграть в этом возрасте, а раньше ничего не было. Любо ты попадаешь во взрослую команду, либо прощаешься с хоккеем.
Олеся Ларина: – И тогда ваш выбор пал на Хабаровск?
Роман Музычко: – Да, там как раз была команда первой лиги. Это переходная команда между Высшей лигой и детским хоккеем. Поиграл там два года, почувствовал себя взрослым игроком. А тогда уже открылась дорогу в нашу взрослую команду.
Dj Оля: – А вы помните свой первый гол?
Роман Музычко: – Честно скажу, не очень.
Олеся Ларина: – А если не первый, то, может быть, самый яркий?
Роман Музычко: – Когда мы вышли в 1/4 плей-офф там был победный гол.
Dj Оля: – Когда вы в 7 лет пришли в хоккейную секцию, вы думали, что ваша майка будет висеть под сводами дворца спорта?
Роман Музычко: – Ну, вы шутите, наверное. Нет, конечно 🙂
Dj Оля: – Были же амбиции? Мечта какая-то была?
Роман Музычко: – Была мечта просто играть и получать удовольствие от хоккея.
Ваня Лянгер: – У вас есть какие-то приметы?
Роман Музычко: – К плей-офф нельзя бриться, а так, скорее всего, у всех индивидуальные приметы.
Dj Оля: – Расскажите, почему вы выбрали именно номер 13?
Роман Музычко: – Абсолютно нет ни какой истории.
Dj Оля: – А вас не смутило оно? Обычно боятся это число?
Роман Музычко: – Я решил, что я его сделаю счастливым.
Dj Оля: – Роман, вы писали, что повесили свои коньки на гвоздик. Это правда? А кому достанется остальная экипировка.
Роман Музычко: – Это образно. Я пока сам в них катаюсь на тренировках. А клюшку, по-моему, подарил болельщикам.
Олеся Ларина: – Ваши сыновья занимаются хоккеем?
Роман Музычко: – Да. Одному 5, другому — 8 лет.
Олеся Ларина: – Мы слышали о ваших планах стать тренером.
Роман Музычко:
Напомним, 17 сентября на открытии сезона 2018-2019 годов в «Юбилейном» пройдет чествование орского хоккеиста Романа Музычко. Под крышу дворца спорта поднимут майку с фамилией спортсмена.
Протокол повышения чувствительности обнаружения белка на основе МС в ворсинах хориона человека — встроенные образцы биопсии печени для глобального протеомного анализа при неалкогольном стеатогепатите. протеом. клин. заявл. 2011;5:397–404. doi: 10.1002/prca.201000144. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
2. Zhou L., Wong L., Goh W. Понимание отсутствующих белков: функциональная перспектива. Препарат Дисков. Сегодня. 2018;23:644–651. doi: 10.1016/j.drudis.2017.11.011. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
3. Редди П., Рэй С., Сривастава С. В поисках человеческого протеома и недостающих белков: Копаем глубже. Омикс Дж. Интегр. биол. 2015;19:276–282. doi: 10.1089/omi.2015.0035. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
4. Эльгуоши А., Магделдин С., Сюй Б., Хирао Ю., Чжан Ю., Киношита Н., Такисава Ю., Намета М., Ямамото К., Эль-Рефи А. и др. Почему они отсутствуют ?: Биоинформатическая характеристика отсутствующих белков человека. Дж. Протеом. 2016; 149:7–14. doi: 10.1016/j.jprot.2016.08.005. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
5. Tarrade A., Lai Kuen R., Malassiné A., Tricottet V., Blain P., Vidaud M., Evain-Brion D. Характеристика ворсинчатых и экстраворсинчатых трофобластов человека, выделенных из плаценты первого триместра. лаборатория расследование 2001; 81: 1199–1211. doi: 10.1038/labinvest.3780334. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
6. Харпер С., Хендерсон Дж., Дарни П. Аборты в США. Анну. Преподобный Общественное здравоохранение. 2005; 26: 501–512. doi: 10.1146/annurev.publhealth.26.021304.144351. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
7. Атлас белков человека: Атлас тканей, специфический для плаценты протеом. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно онлайн: https://www.proteinatlas.org/humanproteome/tissue/placenta
8. Мори М., Исикава Г., Луо С., Мисима Т., Гото Т., Робинсон Дж., Мацубара С., Takeshita T., Kataoka H., Takizawa T. Цитотрофобластный слой ворсин хориона человека становится тоньше, но сохраняет свою структурную целостность во время беременности. биол. Воспр. 2007; 76: 164–172. doi: 10.1095/biolreprod.106.056127. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
9. Huppertz B., Ghosh D., Sengupta J. Интегративный взгляд на физиологию ранних ворсинок плаценты человека. прог. Биофиз. Мол. биол. 2014; 114:33–48. doi: 10.1016/j.pbiomolbio.2013.11.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
10. Пич М., Марш Н., Мискевич Э., Макфи Д. Солюбилизация белков: важность выбора буфера для лизиса. Методы Мол. биол. 2015;1312:49–60. [PubMed] [Google Scholar]
11. Rabilloud T., Luche S., Santoni V., Chevallet M. Детергенты и хаотропы для солюбилизации белков перед двумерным электрофорезом. Методы Мол. биол. 2007; 355: 111–119.. [PubMed] [Google Scholar]
12. Ван Ф., Ван Л., Сюй З., Лян Г. Идентификация и анализ мультибелковых комплексов в плаценте. ПЛОС ОДИН. 2013;8:e62988. doi: 10.1371/journal.pone.0062988. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
13. Pan H., Ding H., Fang M., Yu B., Cheng Y., Tan Y., Fu Q., Lu B. , Цай Х., Джин С. и др. Протеомный и биоинформатический анализ измененной экспрессии белка в ткани ворсинок плаценты у пациенток с ранним невынашиванием беременности. Плацента. 2018;61:1–10. doi: 10.1016/j.placenta.2017.11.001. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
14. Луйтен Л., Дье М., Демази С., Франсоле М., Наврот Т., Ренар П., Дебак-Шэньо Ф. Оптимизация безметочного нано-ЖХ-МС/МС анализа протеома плаценты. Плацента. 2020; 101: 159–162. doi: 10.1016/j.placenta.2020.09.013. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
15. Хорами Сарвестани С., Шоджаян С., Ванаки Н., Греси-Фард Б., Амини М., Гилани К., Солтангори Х., Арефи С., Джедди -Техрани М., Зарнани А. Профилирование протеома плаценты человека выявляет зависящие от стадии развития изменения в сигнатуре белка. клин. протеом. 2021;18:18. doi: 10.1186/s12014-021-09324-й. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
16. Вайсар Т. Серия тематических обзоров: Протеомика. Протеомный анализ липидно-белковых комплексов. Дж. Липид Рез. 2009; 50: 781–786. doi: 10.1194/jlr.R
5-JLR200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
17. Илавенил С., Аль-Даби Н., Шригопалрам С., Ким Ю., Агастиан П., Баару Р., Чой К., Арасу М., Парк С., Парк К. Удаление SDS из биологических переваров белков для протеомного анализа с помощью масс-спектрометрии. протеомная наука. 2016;14:11. дои: 10.1186/с12953-016-0098-5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
18. Patole C., Bindschedler L. Глава 4 — Протеомика растений: руководство по улучшению охвата протеома. В: Мина С., Найк М., редакторы. Достижения в области биологических исследований. Академическая пресса; Нью-Йорк, штат Нью-Йорк, США: 2019. стр. 45–67. [Google Scholar]
19. Браунридж П., Бейнон Р. Важность дайджеста: протеолиз и абсолютная количественная оценка в протеомике. Методы. 2011;54:351–360. doi: 10.1016/j.ymeth.2011.05.005. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
20. Miao Z., Chen M., Wu H., Ding H., Shi Z. Сравнительный протеомный профиль плаценты человека у нормальных субъектов и субъектов с задержкой роста плода. Клетка. Физиол. Биохим. 2014; 34:1701–1710. doi: 10.1159/000366371. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
21. Тубаон Р., Хаддад П., Квирино Дж. Образцы стратегий очистки для приложений масс-спектрометрии ESI в восходящей протеомике: тенденции с 2012 по 2016 год. Протеомика. 2017;17:1700011. doi: 10.1002/pmic.201700011. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
22. Вовинкель Дж., Капуано Ф., Кэмпбелл К., Дири М., Лилли К., Ральсер М. Красота отсутствия (меток): методы подготовки образцов для SWATH-MS и целевой протеомики следующего поколения . F1000Исследование. 2013;2:272. doi: 10.12688/f1000research.2-272.v1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
23. Качук С., Фолкнер М., Лю Ф., Дусетт А. Автоматическое истощение SDS для масс-спектрометрии интактных мембранных белков с помощью трансмембранного электрофореза. Дж. Протеом Рез. 2016;15:2634–2642. doi: 10.1021/acs.jproteome.6b00199. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
24. Smith B. Электрофорез в SDS-полиакриламидном геле для секвенирования N-концевого белка. Методы Мол. биол. 1997; 64: 17–24. [PubMed] [Google Scholar]
25. Goldman A., Beer L., Tang H., Hembach P., Zayas-Bazan D., Speicher D. Анализ протеома с использованием гель-ЖХ-МС/МС. Курс. протокол Белковая наука. 2019;96:e93. doi: 10.1002/cpps.93. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
26. Gomis-Cebolla J., Scaramal Ricietto A., Ferré J. Геномный и протеомный подход к идентификации и количественной оценке экспрессированных белков Bacillus thuringiensis в супернатанте и параспоральный кристалл. Токсины. 2018;10:193. doi: 10.3390/toxins10050193. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
27. Кондратова В., Сердюк О., Шелепов В., Лихтенштейн А. Концентрирование и выделение ДНК из биологических жидкостей методом изотахофореза в агарозном геле. БиоТехники. 2005; 39: 695–699. doi: 10.2144/000112020. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
28. Luebker S., Koepsell S. Оптимизация экстракции белка на основе мочевины из фиксированной формалином ткани, залитой парафином, для протеомики дробовика. Междунар. Дж. Протеом. 2016;2016:4324987. doi: 10.1155/2016/4324987. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
29. Ян Дж., Конг Т., Ким Х., Ким Х. Протеомный анализ плаценты человека с преэклампсией и нормальной беременностью. J. Korean Med. науч. 2015;30:770–778. doi: 10.3346/jkms.2015.30.6.770. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
30. Centlow M., Hansson S., Welinder C. Дифференциальный протеомный анализ преэклампсии плаценты с использованием оптимизированной экстракции белка. Дж. Биотехнология. Биомед. 2010;2010:458748. doi: 10.1155/2010/458748. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
31. Ni X., Li X., Guo Y., Zhou T., Guo X., Zhao C., Lin M., Zhou Z., Shen R., Guo X., et al. Количественный протеомный анализ измененной экспрессии белка в ткани ворсинок плаценты при ранней потере беременности с использованием изобарических тандемных масс-меток. Биомед. Рез. Междунар. 2014;2014:647143. doi: 10.1155/2014/647143. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
32. Smith P., Krohn R., Hermanson G., Mallia A., Gartner F. , Provenzano M., Fujimoto E., Goeke N. , Олсон Б., Кленк Д. Измерение белка с использованием бицинхониновой кислоты. Анальный. Биохим. 1985;150:76–85. doi: 10.1016/0003-2697(85)
-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
33. Laemmli U. Расщепление структурных белков при сборке головки бактериофага Т4. Природа. 1970; 227: 680–685. дои: 10.1038/227680a0. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
34. Шевченко А., Вильм М., Ворм О., Манн М. Масс-спектрометрическое секвенирование белков полиакриламидных гелей, окрашенных серебром. Анальный. хим. 1996; 68: 850–858. doi: 10.1021/ac950914h. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
35. Родченкова М., Новикова С. Оптимизация жидкостной хроматографии с масс-спектрометрическим методом детектирования для качественного и полуколичественного протеомного анализа. Аналитика. 2013;3:40–47. [Google Scholar]
36. Домашняя страница ProteoWizard. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно онлайн: https://proteowizard.sourceforge. io
37. Водель М., Барснес Х., Бервен Ф., Сикманн А., Мартенс Л. SearchGUI: графический пользовательский интерфейс с открытым исходным кодом для одновременного использования OMSSA и X! Тандемные поиски. Протеомика. 2011;11:996–999. doi: 10.1002/pmic.201000595. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
38. Vaudel M., Burkhart J., Zahedi R., Oveland E., Berven F., Sickmann A., Martens L., Barsnes H. PeptideShaker позволяет проводить повторный анализ MS производные наборы данных протеомики. Нац. Биотехнолог. 2015;33:22–24. doi: 10.1038/nbt.3109. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
39. База данных репозитория загрязнителей для аффинной очистки (CRAPome). [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно в Интернете: https://reprint-apms.org/?q=chooseworkflow
40. Проект R для статистических вычислений. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно на сайте: https://www.r-project.org
41. Уикхем Х., Аверик М., Брайан Дж., Чанг В., Макгоуэн Л., Франсуа Р., Гролемунд Г. , Хейс А., Генри Л., Хестер Дж. и др. Добро пожаловать в Tidyverse. J. Программное обеспечение с открытым исходным кодом. 2019;4:1686. doi: 10.21105/joss.01686. [CrossRef] [Google Scholar]
42. Ggupset: ось комбинированной матрицы для ‘ggplot2’ для создания графиков ‘UpSet’. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно онлайн: https://CRAN.R-project.org/package=ggupset
43. Galili T. dendextend: Пакет R для визуализации, настройки и сравнения деревьев иерархической кластеризации. Биоинформатика. 2015;31:3718–3720. doi: 10.1093/биоинформатика/btv428. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
риск хромосомных аномалий. Воспр. науч. 2021; 28: 570–574. doi: 10.1007/s43032-020-00330-3. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
45. Медицинская эмбриология Садлера Т. Лангмана. 12-е изд. Липпинкотт Уильямс и Уилкинс; Балтимор, Мэриленд, США: 2012. с. 103. [Google Scholar]
46. Лисица А., Петушкова Н., Тиле Х., Мошковский С., Згода В., Карузина И. , Чернобровкин А., Скипенко О., Арчаков А. Применение нарезки одной -размерные гели с последующей послойной масс-спектрометрией для протеомного профилирования цитохромов Р450 печени человека. Дж. Протеом Рез. 2010;9:95–103. doi: 10.1021/pr
2z. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
47. Vergauwen G., Dhondt B., Van Deun J., De Smedt E., Berx G., Timmerman E., Gevaert K., Miinalainen I., Cocquit V., Braems G., et al. Смешивающие факторы ультрафильтрации и анализа белков при исследовании внеклеточных везикул. науч. Отчет 2017;7:2704. doi: 10.1038/s41598-017-02599-y. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
48. Spinning Around: советы и рекомендации по использованию центробежных фильтров. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно онлайн: https://bitesizebio.com/44738/spinning-around-tips-and-tricks-for-using-centrifugal-filters/
49. Нейлсон К., Кейли Т., Пасковичи Д., Кук Б., Хейнс П. Количественная протеомика дробовика без меток с использованием нормализованных спектральных коэффициентов изобилия. Методы Мол. биол. 2013;1002:205–222. [PubMed] [Google Scholar]
50. Бубис Дж., Левицкий Л., Иванов М., Тарасова И., Горшков М. Сравнительная оценка безметочных методов количественного анализа для протеомики дробовика. Быстрое общение. Масс-спектр. 2017; 31: 606–612. doi: 10.1002/rcm.7829. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
51. Барковиц К., Пачарра С., Пфайффер К., Штайнбах С., Эйзенахер М., Маркус К., Ушкорейт Дж. Воспроизводимость, специфичность и точность относительного количественного определения с использованием независимого от данных сбора на основе спектральной библиотеки. Мол. Клеточный протеом. 2020;19:181–197. doi: 10.1074/mcp.RA119.001714. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
52. Аннотации GO о женской беременности (GO:0007565) [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно в Интернете: https://www.ebi.ac.uk/QuickGO/annotations?agoUsage=descendants&goUsageRelationships=is_a,part_of,occurs_in&goId=GO:0007565
53. Лекс А. , Геленборг Н., Стробельт Х., Вюйлемо Р., Пфистер Х. UpSet: Визуализация пересекающихся множеств. IEEE транс. Вис. вычисл. График 2014; 20:1983–1992. doi: 10.1109/TVCG.2014.2346248. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
54. Барон М. Заметка об историческом развитии логических диаграмм: Лейбниц, Эйлер и Венн. Мат. Газ. 1969; 53: 113–125. doi: 10.2307/3614533. [CrossRef] [Google Scholar]
55. Цзя А., Сюй Л., Ван Ю. Диаграммы Венна в биоинформатике. Краткий. Биоинформ. 2021;22:bbab108. дои: 10.1093/нагрудник/ббаб108. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
56. Финокки И., Петрески Р. Иерархическая кластеризация деревьев: алгоритмы и эксперименты; Материалы Третьей международной конференции-практикума: разработка алгоритмов и экспериментирование; Вашингтон, округ Колумбия, США. 5–6 января 2001 г. [Google Scholar]
57. Де Вьенн Д. Танглограммы вводят в заблуждение при визуальной оценке соответствия деревьев. Мол. биол. Эвол. 2019; 36: 174–176. doi: 10.1093/molbev/msy196. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
58. Уилкоксон Ф. Индивидуальные сравнения сгруппированных данных методами ранжирования. Дж. Экон. Энтомол. 1946; 39: 269–270. doi: 10.1093/jee/39.2.269. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
59. Лейн Л., Байрох А., Бивис Р., Дойч Э., Годе П., Лундберг Э., Оменн Г. Метрики для проекта протеома человека, 2013–2014 гг. и стратегии поиска отсутствующих белков. Дж. Протеом Рез. 2014;13:15–20. doi: 10.1021/pr401144x. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
60. Улен М., Фагерберг Л., Халльстрём Б., Линдског К., Оксволд П., Мардиноглу А., Сивертссон О., Кампф К. , Sjöstedt E., Asplund A., et al. Протеомика. Тканевая карта протеома человека. Наука. 2015;347:1260419. doi: 10.1126/science.1260419. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
61. Jamioł M., Wawrzykowski J., Mojsym W., Hoedemaker M., Kankofer M. Активность отдельных гликозидаз и доступность их субстратов в бычьей плаценте во время беременности и родов с и без задержки плодных оболочек. Воспр. Дом. Аним. 2020;55:1093–1102. doi: 10.1111/rda.13747. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
62. Sui L., An L., Tan K., Wang Z., Wang S., Miao K., Ren L., Tao L., He S., Ю Ю. и др. Динамические протеомные профили постимплантационных внеэмбриональных тканей и плацент мышей, полученных in vivo и in vitro. биол. Воспр. 2014;91:155. doi: 10.1095/biolreprod.114.124248. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
63. Ватанабэ Н., Като Т., Фуджита А., Ишизаки Т., Нарумиям С. Сотрудничество между mDia1 и ROCK в реорганизации актина, индуцированной Rho. Нац. Клеточная биол. 1999; 1: 136–143. дои: 10.1038/11056. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
64. Вирриг Э., Снарр Б., Чинталапуди М., О’Нил Дж., Фелпс А., Барт Дж., Фреско В., Керн К., Мьяатведт К. ., Тул Б. и др. Белок 1 хрящевой связи (Crtl1), компонент внеклеточного матрикса, играющий важную роль в развитии сердца. Дев. биол. 2007;310:291–303. doi: 10.1016/j.ydbio.2007.07.041. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
65. Онлайн-каталог генов человека и генетических нарушений: специфичный для беременности бета-1-гликопротеин 11; ПСГ11. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно в Интернете: https://omim.org/entry/176401
66. Hammarström S. Семейство карциноэмбриональных антигенов (CEA): структуры, предполагаемые функции и экспрессия в нормальных и злокачественных тканях. Семин. Рак биол. 1999; 9: 67–81. doi: 10.1006/scbi.1998.0119. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
67. Gordon Y., Grudzinskas J., Jeffrey D., Chard T. Концентрации специфичного для беременности бета-1-гликопротеина в материнской крови при нормальной беременности и задержке внутриутробного развития. Ланцет. 1977; 1: 331–333. doi: 10.1016/S0140-6736(77)91135-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
68. Würz H., Geiger W., Künzig H., Jabs-Lehmann A., Bohn H., Lüben G. Радиоиммуноанализ SP1 (специфический для беременности бета-1-гликопротеин) в крови матери и в амниотической жидкости при нормальной и патологической беременности. Дж. Перинат. Мед. 1981;9:67–78. doi: 10.1515/jpme.1981.9.2.67. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
69. Домашняя страница карциноэмбрионального антигена: семейство СЕА человека. [(по состоянию на 5 мая 2022 г.)]. Доступно на сайте: http://carcinoembronic-antigen.de/human
70. Rattila S., Dunk C., Im M., Grichenko O., Zhou Y., Yanez-Mo M., Blois S., Yamada K. ., Эрез О., Гомес-Лопес Н. и др. Взаимодействие гликопротеина 1, специфичного для беременных, с интегрином A5β1 – модулятором вневорсинчатых функций трофобласта. Клетки. 2019;8:1369. doi: 10.3390/cells8111369. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
71. neXtProt: Платформа знаний о белках человека, предполагаемый специфичный для беременности бета-1-гликопротеин 7 (PSBG-7) [(по состоянию на 5 мая 2022 г. )]. Доступно онлайн: https://www.nextprot.org/entry/NX_Q13046/
72. Audain E., Uszkoreit J., Sachsenberg T., Pfeuffer J., Liang X., Hermjakob H., Sanchez A., Eisenacher М., Рейнерт К. , Табб Д. и др. Углубленный анализ алгоритмов вывода белков с использованием нескольких поисковых систем и четко определенных показателей. Дж. Протеом. 2017; 150:170–182. doi: 10.1016/j.jprot.2016.08.002. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]
73. Левицкий Л., Иванов М., Лобас А., Бубис Дж., Тарасова И., Соловьева Е., Придатченко М., Горшков М. IdentiPy: расширяемая поисковая система для идентификации белков в протеомике дробовика. Дж. Протеом Рез. 2018;17:2249–2255. doi: 10.1021/acs.jproteome.7b00640. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
74. Лисица А., Петушкова Н., Левицкий Л., Згода В., Ларина О., Кисриева Ю., Франкевич В., Гамидов С. Сравнительный анализ производительности алгоритмов Mascot и IdentiPy на эталонном наборе данных, полученном с помощью тандемного масс-спектрометрического анализа биопсий яичек. Мол. биол. 2019;53:147–155. doi: 10.1134/S002689331
96. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]
75. Чо Дж., Ли Х., Чон С., Ким К., Квон К., Ю Дж., Оменн Г.